中大考研服务
考研公告1
考研动态1
考研常见问题1
历年报录比1
历年分数线1
专业课资料1
常见问题1
考试大纲1
招生目录1
研招信息1
考研交流群
考研常见问题more..
您的当前位置: 首页 > 考研真题 > 专业课真题

2016年中山大学考研306西医综合模拟试题答案解析

来源:中大考研网 发布时间:2016-03-21 11:55:07

 

 

 

1.B组成人体蛋白质的20种氨基酸,除甘氨酸外,都是L-α-氨基酸。

2.D所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基,可在酸性溶液中与H+结合成带正电荷的阳离子(-NH3+),也可在碱性溶液中与0H-结合成带负电荷的阴离子(-c00-)。因此氨基酸是一种两性电解质,其解离方式取决于所处溶液的pH。若溶液pHpl,解离成阴离子;若溶液pH=pⅠ,成为兼性离子,呈电中性,在电场中不泳动。

3.D合成蛋白质时,脯氨酸可羟化修饰为羟脯氨酸。类似的:赖氨酸可羟化为羟赖氨酸。

4.Dα-螺旋为蛋白质的二级结构,螺旋的走向为顺时针方向,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm。

5.D谷胱甘肽(GSH)是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下,GSH可还原细胞内产生的H202,使其变成H20。

6.C牛胰岛素分子中含有3个二硫键,1个位于A链的第6位和第11位半胱氨酸的巯基间,另两个位于A、B链之间。ABD均正确。

7.A蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。8.C

9.B蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。结构域是三级结构。

10.B蛋白质的高级结构包括二、三、四级结构,不包括一级结构,而肽键维系的是蛋白质的一级结构。其它各键都参与维系蛋白质分子的高级结构。

11.B锌指结构是一个常见的模体例子,由l个α-螺旋和2个反平行的β-折叠三个肽段组成。具有结合锌离子的功能。含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。

12.B蛋白质的二、三级结构只涉及由一条多肽链组成的蛋白质,四级结构涉及

由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质。因此含有四级结构的蛋白质都含两条或两条以上的肽链。每一条多肽链称亚基,各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称四级结构。含四级结构的蛋白质,单独的亚基一般没有生物学功能,只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能。无规卷曲属于蛋白质的二级结构,与四级结构的亚基无因果关系。辅基属于结合酶的辅助因子,因此不能说“含有四级结构的蛋白质分子中一定含有辅基”。

13.B由一条肽链形成的蛋白质只有一、二、三级结构,由两条或两条以上肽链形成的蛋白质才有四级结构。因此,并不是所有的蛋白质分子都具有四级结构。ACD均正确。

14.C正常人血红蛋白B亚基的第6位氨基酸是谷氨酸,镰刀形贫血患者血红蛋白中的谷氨酸被缬氨酸取代,使本是水溶性的血红蛋白聚集成丝状,导致红细胞变成为镰刀状而极易破碎,产生贫血。

15.A蛋白质具有两性电离特性,若溶液pHpl,蛋白质带负电荷;若溶液pH=pⅠ,蛋白质成为兼性离子,净电荷为0。由于体液环境pH~7.4,多数蛋白质pl~5.0,因此大多数蛋白质分子解离成阴离子。

16.D蛋白质具有胶体性质,其颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜。此外,蛋白质胶粒表面带同种电荷,也可稳定胶粒,防止溶液中的蛋白质沉淀析出。

17.C参阅第15、l6题解答。在pH=pl的溶液中,蛋白质成为兼性离子,净电荷为O,降低了蛋白质的稳定性。

18.D

l9.B在某些理化因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失,称蛋白质的变性。蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构的改变。蛋白质变性后,其溶解度降低,粘度增加,生物活性丧失。

20.D蛋自质的在水溶液中的稳定性与颗粒表面所带电荷及水化膜有关。若在蛋白质水溶液中加入中性盐、丙酮、酒精等,可破坏水化膜,而使其稳定性降低。蛋白质在等电点时,可解离为兼性离子,即不带正电荷,也不带负电荷,稳定性最小。

21.D蛋白质变性后.疏水侧链暴露在外,肽链融汇相互缠绕继而聚集.因而从溶液中析出.称蛋白质的沉淀。变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。

22.B盐析法沉淀就是将氯化钠、硫酸钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和及水化膜被破坏,导致蛋白质在水溶液中稳定性差而沉淀。

23.B蛋白质电泳时,带电多,分子量小的蛋白质泳动速度快;带电少,分子量大的蛋白质泳动速度慢,于是蛋白质被分开。用分子筛分离蛋白质时,蛋白质溶液加入柱的顶部,小分子蛋白质进入凝胶微孔滞留柱内的时间较长,大分子蛋白质不能进入而先洗脱下来。

 

24.B目前多采用圆二色光谱测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量。x射线衍射法和磁共振技术是研究蛋白质三级空间结构最准确的方法,目前通常采用X射线衍射法。

25.A

26.B

27.C

28.B

29.A

30.C这是氨基酸的一些基本特性,常出题,请熟记。

31.C

32.B

33.C

34.D酪氨酸和色氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。由于蛋白质分子含有酪氨酸和色氨酸,因此蛋白质在280nm波长附近有特征性吸收峰。茚三酮反应时,生成的蓝紫色化合物最大吸收峰在570nm波长处。核酸对紫外吸收的最大峰在260Illn波长附近。

35.B

36.C锌指结构是模体的例子,属于蛋白质的二级结构。蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

37.C

38.A蛋白质一级结构的维系键是肽键。蛋白质分子的高级结构包括二、三、四级结构。氢键参与维系蛋白质的二、三、四级结构,是所有蛋白质高级结构中均存在的维系键。

39.B

40.C

41.A溴化氰可水解甲硫氨酸羧基侧的肽键。胰凝乳蛋白酶可水解芳香族氨基酸羧基侧的肽键。目前测定多肽链N.末端氨基酸的试剂多采用丹酰氯。

42.AD维系蛋白质一级结构的化学键包括肽键(主要)、二硫键(次要)。

43.BC蛋白质的三级结构包括结构域、分子伴侣。无规卷曲是蛋白质的二级结构。蛋白质折叠是蛋白质合成后的加工,不属于蛋白质的高级结构。

44.BCD参阅第37、38题解答。

45.ABCD分子伴侣是蛋白质的三级结构,参与蛋白质折叠过程。分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开,如此反复可使肽链正确折叠。此外,蛋白质分子中特定位置的两个半胱氨酸可形成二硫键,这是蛋白质形成正确空间构象和发挥作用的必要条件,而分子伴侣对蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起重要的作用。

46.ABCD层析的种类很多,有离子交换层析、凝胶过滤和亲和层析等。离子交换层析是根据蛋白质的电荷量和性质不同进行蛋白质的分离:如对于阴离子交换层析,带负电荷量小的蛋白质首先被洗脱下来,带负电荷大的蛋白质后洗脱下来(Bc错)。凝胶过滤是利用蛋白质分子的大小不同进行蛋白质的分离:大分子蛋白质先洗脱下来,小分子蛋白质后洗脱下来。层析是蛋白质分离纯化的重要方法,不用于测定蛋白质分子量。

47.ABC用于沉淀蛋白质的试剂包括ABC三项,不包括强酸或强碱。强酸和强碱可导致蛋白质不可逆变性。

 

 

以上信息由鸿儒中大考研网整理收集,更中山大学考研复习资料,信息可以加群下载:2017中山大学考研交流群:517261570

 

 

【专业课不再难】 

 

专业课自主命题,信息少,没教材,真题难,怎么办?

中山大学考研初试,复试都会涉及到专业课的考察,其中专业课成绩占分比重最大,也是考生之间拉开差距的关键,鸿儒中大考研网推出专业课一对一通关班,一个对策解决初试专业课遇到的所有问题,你离中大只有一个通关班的距离! 

收缩
  • 电话咨询

  • 13711664779
  • 关注我们微信